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Foldit

Seitenkette

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ChemieBearbeiten

Proteine werden geformt durch die Abfolge von lediglich 20 Aminosäuren, so genannt, weil sie eine NH2- (Amin) Gruppe an einem und eine Carboxylgruppe (COOH) am anderen Ende haben. Der einzige Unterschied bei den verschiedenen Aminosäuren ist ihre unterschiedliche Seitenkette (abgekürzt: R für Rest), die sich mit dem mittleren Kohlenstoffatom einer jeden Aminosäure verbindet.

Jede Seitenkette bestimmt, mit welchen anderen Chemikalien ein Protein reagieren wird und wie. Seitenketten interagieren auch untereinander, und bestimmen grundlegend die dreidimensionale Struktur des Proteins, das sie bilden. Ein sehr wichtiger Aspekt der Seitenkettenfunktion ist ihre Hydrophobizität, welche bestimmt, wie eine Seitenkette mit Wassermolekülen interagiert.

FolditBearbeiten

In Foldit haben Seitenketten das Aussehen geometrischer Formen, gebildet aus kurzen, schmalen Zylindern, die die Struktur ihrer nicht-Wasserstoffelemente repräsentieren. Sie können sehr kurz sein, wie die Ein-Kohlenstoffatom Seitenkette von Alanin, oder sogar unsichtbar, wie bei Glycin. Auf der anderen Seite des Spektrums können sie vergleichsweise groß und komplex sein, wie die Hexagon+Pentagon Seitenkette von Tryptophan. Seitenketten können direkt manipuliert werden, indem sie mit der Maus gezogen werden. Mit dem Shake Werkzeug wird automatisch die (auf die gegenwärtige Position des Rückgrats bezogene) beste Anordnung aller nicht eingefrorenen Seitenketten gesucht.

Seitenkettenpositionierung ist ein Schlüsselelement in der Strategie von Foldit und hat deshalb einen eigenen Artikel.

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