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Hinweis: Dies ist eine Übersetzung des englischen Foldit-Wiki-Eintrages. Mangels tiefergehender biochemischer Kenntnisse kann Korrektheit nicht garantiert werden.

AllgemeinesBearbeiten

Alpha-Aminosäuren sind die Bausteine des Rückgrats (backbone) des Proteins. Sie setzen sich in einer Kondensationsreaktion zusammen, die Wasser freisetzt sowie den neuen "Aminosäurenrest", der durch eine Peptidbindung zusammen gehalten wird. Proteine werden definiert durch ihre einzigartige Sequenz von Aminosäureresten, diese Sequenz ist die primäre Struktur des Proteins. Genau wie die Buchstaben des Alphabets sich zu einer fast unendlichen Anzahl von Wörtern zusammensetzen lassen, können sich Aminosäuren in unterschiedlichen Sequenzen zu einer großen Anzahl von Proteinen zusammensetzen.

Zwanzig Standardaminosäuren werden von Zellen in der Proteinbiosynthese genutzt, und diese werden durch den allgemeinen genetischen Code definiert. Diese 20 Aminosäuren werden von anderen Molekülen biosynthetisiert, aber Organismen unterscheiden sich darin, welche davon sie synthetisieren können und welche sie durch ihre Nahrung aufnehmen müssen. Die Aminosäuren, die der Körper nicht selbst synthetisieren kann, werden essentielle Aminosäuren genannt.

Aminosäuren sind auch die grundlegenden Einheiten (Segmente) in Foldit. In der Struktur des Proteins bildet jede Aminosäure eine Verbindung im Rückgrat des Proteins und (normalerweise) eine Seitenkette. Das Rückgrat des Proteins bestimmt grundlegende strukturelle Aspekte des Proteins, und die Seitenketten bestimmen die Details der biologischen Funktion des Proteins.

Hier ist eine Liste der Aminosäuren, die in Foldit gefunden werden können. Es ist möglich, dass einige wenige andere ebenfalls benutzt werden oder in Zukunft benutzt werden könnten, aber diese sind die mit weitem Abstand meistverbreiteten.

Liste der AminosäurenBearbeiten

Aminosäure 3-Buchstaben 1-Buchstabe Seitenkettenpolarität Seitenketten: sauer oder basisch in neutraler Umgebung Hydropathy index[1]
Alanin Ala A unpolar neutral 1.8
Arginin Arg R polar basisch (stark) -4.5
Asparagin Asn N polar neutral -3.5
Asparaginsäure Asp D polar sauer -3.5
Cystein Cys C polar neutral 2.5
Glutaminsäure Glu E polar sauer -3.5
Glutamin Gln Q polar neutral -3.5
Glycin Gly G unpolar neutral -0.4
Histidin His H polar basisch (schwach) -3.2
Isoleucin Ile I unpolar neutral 4.5
Leucin Leu L unpolar neutral 3.8
Lysin Lys K polar basisch -3.9
Methionin Met M unpolar neutral 1.9
Phenylalanin Phe F unpolar neutral 2.8
Prolin Pro P unpolar neutral -1.6
Serin Ser S polar neutral -0.8
Threonin Thr T polar neutral -0.7
Tryptophan Trp W unpolar neutral -0.9
Tyrosin Tyr Y polar neutral -1.3
Valin Val V unpolar neutral 4.2

Hydropathy index: je größer die Zahl, desto hydrophober (wasserscheuer) die Seitenkette. Spitzenreiter ist Isoleucin mit 4,5. Je kleiner die Zahl, desto hydrophiler (wasserliebender) die Seitenkette. Spitzenreiter hier ist Arginin mit -4,5.

ChemieBearbeiten

In der Chemie ist eine Aminosäure ein Molekül, das sowohl Aminogruppe (-NH2) als auch eine funktionelle Carboxylgruppe (-COOH) enthält. In einer Alpha-Aminosäure sind die Amino- und Carboxylgruppen mit dem selben (α-)Kohlenstoffatom verbunden. Das nennt man α-ständig oder vicinal. Die verschiedenen α-Aminosäuren unterscheiden sich darin, welche Seitengruppe an ihrem α-Kohlenstoff angedockt ist. Diese können sich in der Größe unterscheiden: von einem einzelnen Wasserstoffatom wie bei Glycin über eine Methylgruppe wie in Alanin bis hin zu einer großen heterozyklischen Gruppe wie in Tryptophan.

Davon abgesehen, dass die Aminosäuren in allen Formen von Leben gefunden werden, spielen viele nicht natürliche Aminosäuren eine entscheidende Rolle in Technologie und Industrie.
Der einzige Unterschied zwischen den verschiedenen Aminosäuren ist ihre unterschiedliche Seitenkette (mit R bezeichnet), die sich am mittleren Kohlenstoffatom einer jeden Aminosäure befindet.

Die grundlegende Struktur einer Aminsosäure kann also wiedergegeben werden als H2N-CHR-COOH. Hier sind zwei Wasserstoffatome (H) mit einem Stickstoffatom (N) verbunden, das wiederum mit dem mittleren Kohlenstoffatom (C) verbunden ist. Dieses Kohlenstoffatom ist wieder mit einem Wasserstoffatom und der R-Gruppe verbunden. Dann folgt die abschließende Carboxylgruppe (COOH).

Aminosäuren verbinden sich in ihrer primären Sequenz durch Peptidbindungen, in denen ein H von der NH2-Gruppe mit der OH-Gruppe der nächsten Säure reagiert und ein H2O freisetzt. Dadurch entstehen starke Bindungen, die das Rückgrat des Proteins in der Sequenz formen, die von dem DNA -> RNA Transkriptionsprozess spezifiziert ist.

Interaktionen zwischen den Seitenketten bestimmen die 3-dimensionale Struktur eines jeden Proteins. Einige Proteine haben mehr als eine stabile Struktur, diese alternativen Strukturen heißen Prionen und scheinen eine Rolle sowohl im Gedächtnis als auch bei einigen Krankheiten zu spielen.

Die 20 Aminosäuren, die oben aufgeführt werden, sind nach ihren chemischen Eigenschaften in Bezug auf die R Gruppe klassifiziert: sauer(2), basisch(3), ungeladen polar(5) und unpolar(10). Daher kann die Tabelle folgendermaßen umgeschrieben werden:

Klasse, Aminosäure(Abkürzung, Name), R GruppeBearbeiten

AcidicBearbeiten

D Asp Asparaginsäure -CH2-COOH  :hier sind sowohl das O (Sauerstoff) als auch das OH mit dem C verbunden.
E Glu Glutaminsäure -CH2-CH2-COOH

BasicBearbeiten

K Lys Lysin -CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+
R Arg Arginin -CH2-CH2-CH2-NH-C-(NH2)2  :Hier sind die 2 NH2 Gruppen mit dem abschließenden C verbunden
H His Histidin -CH2-«C-HN-HC=NH+-HC=»  :hier formt die « Kette » einen pentagonförmigen Ring, der mit dem C verbunden ist

Uncharged PolarBearbeiten

S Ser Serin -CH2-OH
T Thr Threonin -CH-CH3OH  :Hier sind sowohl CH3 als auch OH mit dem ersten C verbunden
Y Tyr Tyrosin -CH2-«CH=CH-CH=COH-CH=CH-»  :hier formt « ... » einen hexagonalen Ring mit dem OH am entfernten Ende
N Asn Asparagin -CH2-CONH2  :hier sind sowohl das =O als auch das -NH2 mit dem C verbunden
O Gln Glutamin -CH2-CH2-CONH2  :das Selbe wie bei Asparagin, aber mit einem zusätzlichen CH2

Non-PolarBearbeiten

G Gly Glycin -H
A Ala Alanin -CH3
V Val Valin -CH-(CH3)2
L Leu Leucin -CH2-CH-(CH3)2
I Ile Isoleucin -CH-(CH3, CH2-CH3)
P Pro Prolin -«CH2-CH2-CH2»  :hier verbindet sich das andere Ende des Ringes mit dem N, indem es ein H ersetzt
F Phe Phenylalanin -CH2-«CH=CH-CH=CH-CH=CH-»  :wie Tyrosin ohne das OH am entfernten Ende des Ringes
M Met Methionin -CH2-CH2-S-CH3
W Trp Tryptophan -CH2-«pentagonförmiger Ring mit NH»«Hexagonaler Phenylring»
C Cys Cystein -CH2-S-H

Ein besserer Eindruck der Aminosäurenstruktur kann hier gewonnen werden (en Wikipedia; Abbildungen)

AnmerkungenBearbeiten

  • Eine starke Disulfidbrücke (S-S) kann manchmal zwischen den Schwefelatomen der Seitenketten zweier Cystein Aminosäuren gebildet werden. Das spielt eine große Rolle in der Formung der 3-dimensionalen Proteinstruktur.
  • Zusätzliche Verbindungen treten zwischen sauren und basischen Endgruppen der Seitenketten auf.
  • Polare Seitengruppen mögen es, in einer polaren Umgebung zu bleiben wie z.B. dem Wasser, das das Protein umgibt. Siehe Hydrophobizität
  • Ein Protein ist am stabilsten, wenn es in seiner niedrigsten Energiekonfiguration ist. Das kann man sich ähnlich wie bei einem Tal vorstellen: Das Protein "rollt" wieder zum niedrigsten Punkt hinab. Interessanterweise kann es dabei mehrere lokale Minima geben, die sich ähnlich gestalten wie mehrere Täler zwischen Anhöhen. Diese können nicht entdeckt werden, bis ein höheres Energieniveau erreicht ist (man ist sozusagen blind und sieht die Anhöhen nicht). Das "Herumgeschubse" am Anfang eines Puzzles ist in diesem Bild das Werfen des Proteins in verschiedene Richtungen. Die lokalen Minima müssen mit früherer Erfahrung und Intuition gefunden werden und indem ein Sinn für gute Ästhetik entwickelt wird.

LiteraturBearbeiten

  1. Kyte J & RF Doolittle: A simple method for displaying the hydropathic character of a protein in: Journal of Molecular Biology Nr. 157, 25. Januar 1982, S. 105–132 PDF; 1,9 MB

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